Polski naukowiec rozpracował enzym kluczowy w walce z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z zespołem rozpracował enzym, którego pomaganie może być znaczne dla gry z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego zrobili klucz – mówi naukowiec.
– Z kilku lat współpracujemy z rodziną prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor miał silny nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z badań tych potrafią teraz posiadać też chemicy, i nawet firmy do dzieła testów diagnostycznych, które umożliwiały szybciej ustalić, czy ktoś jest koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z pełnego świata
– Jest obecne akurat to najistotniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o jakim tajemniczo mówią firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – właśnie o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w rozmiarze nauk chemicznych również o materiałach.
Wykonywane przez analityków z Wrocławia badania zatrzymują się też bazą dla poszukiwań środka na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, jakie są w ostatnim wirusie. – To umożliwia mu pozostanie. Zahamowanie zadania tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby zjawisko tego enzymu (hamowałby jego aktywność – red.), to właściwie zabijamy koronawirusa. To naturalnie z dawnej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego sposób – porównuje naukowiec. Jak daje, enzym obecny stanowił popularny, przecież były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – I my znaleźliśmy jeden klucz, który odpowiada do ostatniego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze użyli ten ważny dla koronawirusa enzym – i nie wiedzieli, że jest taki istotny. – Z kilku lat współpracujemy z rodziną prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem z nim produkcję podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio książkę o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał silny nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS zaś jej podstawowego inhibitora. Parę lat później na pamięć tego zajścia w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na początku lutego bieżącego roku, kiedy tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. Wtedy zaczęliśmy ją niezwykle dokładnie badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 stanowi niezmiernie podobna do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą działał prof. Hilgenfeld.
Naukowcy podzielili się zyskami z całym światem
Jak tłumaczy, stanowi obecne enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w popularności P1”). – U mężczyzn właściwie nie ma takich enzymów – zapewnia badacz. Dlatego i można się spodziewać, że gdy powstaną leki wielkie w niniejszy enzym, wtedy będą one szkodzić wirusowi, ale już nie człowiekowi. I to oznacza, że będą mniej toksyczne.
Książka (z efektami z badań) zespołu prof. Drąga jest ponad w trakcie recenzowania, jednak jego skład już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z pełnego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint książki jest jasny online. – Toż istnieje prezent z mojego laboratorium dla ludziach uczestnikach – zaznacza naukowiec. I powoduje, że w kilka dni po prac zainteresowanych nie brakuje. Z badaniami i możliwościami współpracy zgłaszają się zespoły z innych części świata.
– To, co teraz opublikowaliśmy – to niepowtarzalna z najistotniejszych informacji, które można pamiętać o tym enzymie. To jego doskonała preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te pokazują, z jakimi aminokwasami enzym że się tworzyć w znaczących rolach. – Możemy stwierdzić, albo toż są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy jeszcze stworzyć mapę najważniejszego miejsca tego enzymu i dopasowywać do niego choćby leki, które szybko uważają się na targu – mówi naukowiec.
Dodaje, że z badań tych potrafią teraz posiadać też chemicy czy firmy, aby być nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, i nawet firmy do dzieła testów diagnostycznych, które umożliwiały szybciej ustalić, czy ktoś jest koronawirusa.
– Teraz na celowniku jesteśmy różne białka z ostatniego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo pracy jest całkiem niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli dokonać swoje badania tak łatwo dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Stworzona przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala organizować i korzystać wysoce skuteczne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką skalę aminokwasów (jakie nie występują w krwi), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Pewno ona służyć do czynienia nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został dokładnie w 2019 r. Nagrodą Fundacji na sprawę Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
